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pH et charges électriques
proteines, vitamines, enzymes et longues chaînes proteiques
Les proteines sont constituées de longues chaine d'acides aminés.
proteine chaine acides aminés 1
Lorsqu'elles sont constituées d'au moins 50 acides aminés, on parle de proteines, en deça, on parle de peptides.
Chaque acide aminé constitue un dipôle composé de deux extrèmités, un groupe amine NH2 (N terminal) et un groupe carboxyle COOH (C terminal). Suivant le pH du milieu acqueux, ces extrémités peuvent s'ioniser et développer des charges électriques de signes opposés. Etant donné que peptides et proteines sont composés de chaînes d'acides aminés eux-mêmes polarisés, nous retrouvons, par voie de conséquence, une charge électrique globale du peptide ou de la proteine qui est la résultante de celle des acides aminés qui la composent.
D'autre part, de façon identique aux acides aminés, les peptides ou proteines se composent eux aussi, de deux extrémités; amine (NH2) et carboxyle (COOH), potentiellement ionisable.

 
La charge électrique d'une proteine est influencée par la polarité des acides aminés qui la composent.
Au pH métabolique de pH = 7.4 (neutralité physiologique du corps humain), la plupart des acides aminés sont de charges neutres.
tableau polarisation acides aminés
Ce sont les acides aminés les plus polarisés (ou polarisables) qui vont être les plus réactifs, et par conséquent les plus impactants pour la polarité globale de la proteine.
Les plus positif: Lysine (Lys), Arginine (Arg).
Les plus négatifs: Acide Glutamique (Glu), Acide Aspartique (Asp).
L'oscillant: Histidine (His).
tableau acides aminés polarisés

Quelle est la charge électrique globale d'une proteine ?
Par exemple pour l'insuline et le glucagon  en lire plus pour en savoir davantage
La structure et la géométrie de la proteine est influencée par le type des acides aminés qui la compose
Les longues chaînes d'acides aminés peuvent contenir plusieurs branches qui ne sont pas isolées les unes des autres. Il peut exister localement des interactions latérales entre les différentes branches qui vont fortement déterminer la structure et la géométrie des proteines.
En plus des accroches électriques en série (liaisons peptidiques) des acides aminés, certains ponts électriques de plus faible intensité peuvent, malgré tout, modeler la forme de la proteine.
interactions ponts acides aminés
Le type d'acide aminé determine les ponts d'interaction entre chaine.

Par effet hydrophobe, certains acides aminés fuient les molécules d'eau et s'éloignent de ceux hydrophiles et se raprochent de leur congénères, et inversement.

Ou bien les acides aminés soufrés comme la cysteine créent entre eux de fortes liaisons disulfures par l'atome de soufre.

Des liaisons hydrogènes peuvent aussi créer des ponts entre certains acides aminés dont il reste de libre un atome d'hydrogène et un d'oxygène.

Et enfin des liaisons ioniques (salines) dont les acides aminés se relient par affinité électrique de polarités opposées.
proteine liaisons de structure
Les effets hydrophobes et hydrophiles
Suivant leur appartenance au groupe hydrophobes ou hydrophiles, les acides aminés concernés peuventrentrer en interaction et modeler la stucture géométrique de la proteine.
acides aminés hydrophobie  Acide aminé Hydrophobie hydrophilie
Les ponts disulfures
Par leur atome de soufre, les acides aminés cysteine provoque une forte attraction entre eux.
Cette association de deux acides aminés cysteine forme un nouveau couple, la Cystine.

liaison acides aminés pont disulfure liaison disulfure 1pont disulfure 3D
 
Les liaisons hydrogènes
Lorsque deux acides aminés laissent libres une terminaison Hydrogène sur l'un et une terminaison oxygène, sur l'autre, ils peuvent former un couple par l'intermédiaire de l'eau.
C'est le cas, par exemple pour la Sérine et la Glutamine ou l'asparagine et la Thréonine. Ces types de liaison hydrogène sont très stables en milieu hydrophobe car les molécules (H2O) n'y entrent pas en compétition.
 liaison hydrogene GLN SERliaison hydrogene ASN THR

 
Liaisons ioniques
Certains acides aminés sont fortement polarisés à pH7. La Lysine (LYS) et l'Arginine (ARG) de polarité positive. L'Acide Glutamique (GLU) et l'Acide Aspartique (ASP) de polarité négative.
Ces attirance provoquent des liaisons latérales dites "salines" entre ces acides aminés.
liaison ionique GLU LYS


liaison ionique ASP ARG
Structure géométrique et formes
Ce sont les différents types de liaisons entre branches latérales des chaines peptidiques qui vont leur donner leurs formes et leurs structures particulières.
peptides liaisons formes
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